패혈증 비브리오균의 혈청 주화성 특성 및 조절 단백질의 동정
Identification of the chemotaxis protein sensing the blood serum by Vibrio vulnificus
- 주제어 (키워드) 패혈증 비브리오 , 주화성 , 페리틴 , Vibrio vulnificus , methyl-accepting chemotaxis protein , ferritin
- 발행기관 서강대학교 일반대학원
- 지도교수 이규호
- 발행년도 2023
- 학위수여년월 2023. 8
- 학위명 석사
- 학과 및 전공 일반대학원 생명과학과
- 실제 URI http://www.dcollection.net/handler/sogang/000000076508
- UCI I804:11029-000000076508
- 본문언어 한국어
- 저작권 서강대학교 논문은 저작권 보호를 받습니다.
초록 (요약문)
패혈증을 유발하는 병원성 미생물인 Vibrio vulnificus는 polar flagella에 의한 swimming motility를 통해 동물의 혈액 쪽으로 이동합니다. V. vulnificus의 이러한 hemophilic한 특성을 알아보기 위해 혈액에 대한 chemotactic response를 조사하였습니다. V. vulnificus는 모델 동물에서 유래한 혈청에 농도 의존적으로 attract되었습니다. 희석된 serum이 포함된 soft-agar plate에서 V. vulnificus는 여러 개의 뚜렷한 chemotactic ring을 형성했는데 이것은 혈청의 일부 특정 구성 요소가 attractant로 감지된다는 것을 의미합니다. 각각의 chemotactic ring을 다양한 혈청 성분에 노출시키면 철 저장 단백질인 ferritin이 chemotactic ring 중 하나를 perturb시켰습니다. 흥미롭게도, 이러한 perturbation 정도는 iron chelator가 처리된 ferritin에서는 감소했지만 protease가 처리된 ferritin에서는 증가했습니다. 이러한 결과는 ferritin protein에서 방출된 철 이온이 V. vulnificus가 attractant로써 인식한다는 것을 의미합니다. Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP)을 암호화하는 ORF 중 하나가 결핍된 다양한 돌연변이 균주를 조사한 결과 MCP가 특히 철 이온을 감지하는 역할을 하는 것을 밝혔습니다. 이 MCP가 없으면 V. vulnificus는 효율적으로 serum, ferritin 또는 철 이온으로 이동하지 못하였습니다. 따라서, 철 이온 자체 혹은 화합물과 결합된 철 이온이 V. vulnificus 세포를 혈액으로 유인하는 역할을 하는 것으로 생각됩니다.
more초록 (요약문)
Vibrio vulnificus, a septicemia-causing pathogen, exhibits the apparent tendency to migrate towards the animal bloods via polar flagellum-mediated swimming motility. To examine this hemophilic characteristics of V. vulnificus, its chemotactic responses to blood was investigated. V. vulnificus was attracted by the serum derived from the model animals in a concentration-dependent manner. On a soft-agar plate supplemented with the diluted serum, V. vulnificus produced multiple distinct migrating rings. It suggested that some specific components in the serum are sensed as the chemotactic attractants. Exposure of each migrating ring to various serum components revealed that an iron-storage protein, ferritin, was responsible for perturbing the migration front of one of the rings. Interestingly, the degree of this perturbation was reduced when the iron chelator-treated ferritins were applied, but increased when protease-treated ferritins were exposed. These results suggested the iron ions released from ferritin proteins acted as an attractant for V. vulnificus. Further examination of various mutant strains deficient in one of the ORFs encoding the tentative methyl-accepting chemotaxis proteins (MCPs) revealed the MCP responsible for specifically sensing the ferrous ion. In the absence of this MCP, V. vulnificus was not able to efficiently migrate to serum, ferritin, or ferrous ion. Therefore, it is proposed that the iron ion itself and/or the iron ions complexed with some compounds play a role in attracting V. vulnificus cells to the bloods.
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