검색 상세

Characterization of Eukaryotic Rhodopsins from Marine Algae

초록/요약 도움말

레티날과 결합하고 있는 미생물 로돕신은 다양한 생물종에 널리 존재하는 일곱개의 막을 관통하는 단백질이다. 그들의 높은 구조적인 보존성에도 불구하고 작은 구조적 변형이 수많은 다양한 기능들을 만들어 낸다. 로돕신은 빛을 흡수하여 그 빛 에너지를 이온 펌핑, 신호 전달, 이온 채널 등에 사용한다. 그 중, 광영양생태계에 널리 존재하는 프로테오로돕신은 빛을 이용하여 수소이온을 펌핑한다. 이는 10년 전 해양 프로테오박테리아에서 발견되었으며 지금은 유전자 수평전이에 의해 다양한 원핵생물에서 발견 되고 있으나 신기하게도 진핵생물 에서는 거의 발견 되지 않았다. 본 연구에서는, 두 가지의 해양 조류 Oxyrrhis marina 와 Phaeocystis globosa 로 부터 원핵세포 유래 프로테오로돕신 계열의 신규 로돕신의 광화학적 기능을 분석하였다. 계통학적으로 O. marina 로돕신과 P. globosa 로돕신은 녹색광을 흡수하는 프로테오로돕신과 청색광을 흡수하는 프로테오로돕신과 유사함을 확인할 수 있었다. 또한 이 두가지 로돕신은 빛을 받았을 때 세포 내부로부터 세포 외부로 수소이온을 이동시키는데 관여하는, 수소 이온 수용체인 Asp100 잔기와 수소 이온 공여체인 Glu111 잔기를 지니고 있었으며 실제로 수소 이온 펌핑 능력도 확인할 수 있었다. O. marina 로돕신과 P. globosa 로돕신은 계면활성제에 쌓여 있는 상태에서 매우 불안정 했다. 따라서 로돕신의 여러 가지 분광학적 분석을 위해서 계면활성제에서 분리해 낸 다음 리포좀 상태로 재구성 되었다. O. marina 로돕신은 GPR에 비해 광 순환 주기의 속도가 빨라서 수소 이온 펌핑 능력을 측정 할 수 있었지만 P. globosa 로돕신은 광 순환 주기의 속도가 비교적 느려서 확인할 수 없었다. 본 연구에서는 유전자 수평전이의 가능성이 제안되었다. 진핵생물의 하나의 혈통에 속하는 해양조류는 빛을 통해 에너지를 생산하는, 수소 이온 펌핑 계열인 프로테오로돕신을 박테리아로부터 받은 것을 확인할 수 있었다

more

초록/요약 도움말

Microbial rhodopsins are retinal-binding seven transmembrane helical proteins with wide taxonomic and ecological distribution. Even though their structural template is strongly conserved, its minor modifications can produce a number of different functions. Rhodopsin absorbs light energy for ion pump, signal transduction, or channel activities. Proteorhodopsins are light-driven proton pumps involved in widespread phototrophy. Discovered in marine proteobacteria just 10 years ago, proteorhodopsins are now known to have been spread by lateral gene transfer across diverse prokaryotes, but are curiously absent from eukaryotes. In this study, I characterized the photochemical properties of two eukaryotic PR-family rhodopsins from marine algae Oxyrrhis marina and Phaeocystis globosa. In phylogenetic tree, I can confirm that O. marina rhodopsin (OmR) and P. globosa rhodopsin (PgR) are similar with green-light absorbing proteorhodopsin (GPR) and blue-light absorbing proteorhodopsin (BPR). Also, both of them have the proton acceptor D100 and donor E111 which mediate proton translocation from intracellular region to extracellular region when it receives light energy, and their actual proton pumping activity in Escherichia coli cell suspension has been demonstrated. The OmR and PgR were very unstable in detergent, so they were reconstituted into liposome after removing detergent quickly for several spectroscopic analysis. Photocycle rate of OmR was faster than that of GPR, so I could detect a little increase in the outward proton transport activity. Photocycle rate of PgR, however, was rather slower than that of GPR, so I could not measure the pumping activity of PgR. Here, the possibility of horizontal gene transfer was suggested. As one lineage of eukaryote, marine algae have acquired rhodopsin from bacteria, including proton-pumping proteorhodopsin of the type used for generating energy from light.

more
반출 Meta View 목록