The Variants of Proteorhodopsin on the Surface of the Arctic Ocean
- 발행기관 서강대학교 대학원
- 지도교수 정광환
- 발행년도 2008
- 학위수여년월 2008. 2
- 학위명 석사
- 학과 및 전공 생명과학
- 식별자(기타) 000000107777
- 본문언어 영어
목차
Proteorhodopsin (PR), a retinal-containing seven transmembrane protein that functions as a light-driven proton pump, was discovered in the genome of marine bacteria. PRs can be divided into two major groups: GPRs (green light absorbing PRs) and BPRs (blue light absorbing PRs). In this study, 18 PRs (GPRs and BPRs) were isolated using PCR from the bacterial genomic DNA from the surface of the Arctic Ocean. Interestingly, there are several isolates in which the retinal binding site member Tyr200 (in MBP) is replaced with Asn. They show a slow photocycle and more blue shifted absorption maxima than GPR at pH 10. Ten PRs have slower O decay than BPR and show low pumping activity. The positive correlation between the pumping activity and photocycling rate was confirmed by measuring the laser？nduced absorption changes. Y200N variant (NPR8) shows the temperature dependency intermediate between those of GPR and BPR as well as larger ∆H than in BPR and smaller than in GPR. It is indicated that NPR8 has been adapted to environmental temperature changes by modulating its photocycling rate.
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바다 세균에서 발견된 프로티오로돕신은 레티날과 일곱개의 막 관통 부위를 갖는 광 감지 단백질로서 빛에 의해 수소 이온을 세포 안에서 밖으로 이동시키는 기능을 갖는다. 프로티오로롭신은 최대 흡광 파장에 따라 녹색 파장을 흡수하는 초록프로티오로돕신과 파랑색 파장을 흡수하는 파랑프로티오로돕신으로 나뉜다. 본 연구에서는, 북극 노르웨이 스발바드 섬의 바다에 서식하는 세균의 게놈에서 초록, 파랑프로티오로돕신을 포함한 열여덟개의 프로티오로돕신을 발견하였으며, 이들의 특성을 파악했다. 이들 중 열 개는 레티날과 접촉하는 부위로 알려진 200번째 잔기 타이로신이 아스파라진으로 바뀐 특성을 보였는데 광화학반응이 느린 경향을 보였다. 광화학 반응 속도가 파랑프로티오로돕신보다 느린 열 개의 북극로돕신은 수소 이온 운반기능이 미비하였다. 레이저에 의한 흡광도 변화를 통해 수소 이온 운반기능과 광화학 반응 속도 사이의 양의 상관관계를 확인하였고 또한 초록프로티오로돕신이 파랑프로티오로돕신보다 광순환 반응 속도가 온도에 덜 민감하게 반응하였다. 특히 200번째 잔기가 아스파라진으로 바뀐 로돕신의 경우 파랑과 초록프로티오로돕신의 중간 정도의 온도 민감성을 보였
으며 이는 바다 환경의 민감한 온도 변화에 적응한 결과라고 예측된다.
